mardi, février 27, 2024
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Biochimie Enzymologie Approfondie: Cours et Exercices PDF

Dans cette page vous pouvez télécharger gratuitement tout Cours et Exercices Corrigés de Biochimie Enzymologie Approfondie PDF. Bachelor/Licence Biologie (Licence Sciences de la Vie 3ème année L3 Semestre S5 session d’automne – S6 session hiver). Tout en PDF, Tout est Gratuit.

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Table des matières

    Introduction au Biochimie Enzymologie Approfondie

    Les enzymes sont des catalyseurs d’une efficacité fonctionnelle remarquable. Ils accélèrent les réactions métaboliques d’un organisme vivant. En effet, ils ont un pouvoir catalytique de 106 à 1012 fois supérieur aux réactions spontanées et interviennent dans tous les processus de biosynthèse, de dégradation, de régulation et de reproduction.

    Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes.
    L’ensemble des enzymes d’une cellule détermine les voies métaboliques possibles dans cette cellule.
    L’étude des enzymes est appelée enzymologie.
    Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu’en leur absence.
    Un exemple extrême est l’orotidine-5′-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d’années.

    Orotidine monophosphate ↔ Uridine monophosphate (UMP) + CO2.

    Exemple: l’hexokinase
    Le site actif des enzymes change de forme en se liant à son substrat. l’hexokinase présente l’adénosine triphosphate et le xylose dans son site actif. Les sites de liaison sont représentés en bleu, les substrats en noir et le cofacteur Mg2+ en jaune.

    Structure de la transcétolase
    Enzyme impliquée dans de la voie des pentoses phosphates, représentée avec son cofacteur thiamine pyrophosphate (TPP) en jaune et son substrat xylulose-5-phosphate en noir.

    Enzyme : catalyseur spécifique
    Site actif
    Site de reconnaissance du substrat
    Site de catalyse enzymatique

    AA nécessaires :
    Formation ou clivage liaisons
    Reconnaissance de substrat(s) spécifique(s)
    Cavité tri-dimensionnelle

    1. Taille réduite / taille des enzymes
    2. Fente ou cavité en général apolaire (hydrophobe)

    Plan du Cours

    Biochimie Approfondie: Métabolisme

    1ERE PARTIE : METABOLISME DES BASES PURIQUES ET PYRIMIDIQUES

    I- Généralites
    I-1 Historique
    I-2 Composition Des Acides Nucléiques
    I-3 Les Pentoses
    I-4 Les Bases Azotées
    I-5 Les Nucléosides
    I-6 Les Nucléotides
    I-7 Les Bases Mineures Ou Modifiées Et Leurs Dérivés
    I-8 Rôle Biologique Des Nucléotides

    II-biosynthèse de nucléotides a purine
    II-1 les nucléotides a purine
    II-2 régulation de la biosynthèse des nucléotides puriques

    III- Les Nucléotides A Pyrimidine
    III-1 Synthèse De L’uridine Et Cytidine Triphosphate
    III-2 Régulation De La Biosynthèse Des Nucléotides Pyrimidines

    IV- Biosynthèse Des Desoxyribonucleotides
    IV-1 Formation Du Désoxyribose
    IV-2 Formation De La Thymine

    V- Dégradation Des Bases Puriques

    VI- Voies De Dégradation Des Bases Pyrimidiques

    VII- Enzymopathie
    VII-1 La Goutte (Hyperuricemie)
    VII-2 Le Syndrome De Lesch-Nyhan

    2EME PARTIE : METABOLISME SECONDAIRE DES PLANTES

    I- Présentation Générale Des Métabolites Secondaires
    II- Les Différentes Classes Des Métabolites Secondaires
    III- Quelques Rôles Des Métabolites Secondaires
    IV-Ou Trouve-T-On Les Métabolites Secondaires Dans Les Plantes ?
    V- Familles De Métabolites Secondaires
    VI-Voies De Liaison Entre Le Métabolisme I Aire Et Ii Aire
    VII- Terpènes
    A- Généralité Sur Les Terpènes
    B- Biosynthèse Des Terpènes

    VIII- Composes Phénoliques
    A) Généralités Sur Les Composes Phénoliques
    B) Voies De Synthèse Du Cycle Aromatique : The Shikimat Pathway
    C) Les Différents Types De Composes Phénoliques

    IX- Les Métabolites Secondaires Azotes Ou Alcaloïdes
    A) Introduction
    B) Les Différents Types Métabolites Secondaires Azotes

    Enzymologie Approfondie

    1 – Introduction – Définitions

    2 – Les cofacteurs enzymatiques
    A – biotine (ou vitamine B8)
    B – Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD+)

    3 – La réaction enzymatique
    A – réaction non-catalysée
    B – catalyse enzymatique
    C – notion de site actif
    D – introduction à la cinétique enzymatique
    E – mesures enzymatiques : quantification d’une biomolécule

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    Cours de Biochimie Appronfondie : Métabolisme

    Cours d’Enzymologie Approfondie

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    Mr. Nahli
    Mr. Nahlihttps://learnninja.net
    Salut! Je suis Med, Lauréat d'un Master en Biotechnologie. Depuis toujours j'aime partager l'information avec mes amis, C'est pour ça j'ai créé ce blog pour toucher tout le monde. Je vous aime. [MERCI POUR VOS COMMENTAIRE]
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